Als je van ademen en leven houdt, moet je erg gesteld zijn op hemoglobine. Deze ijzerhoudende verbinding is de aangewezen zuurstofdrager van de biologie.
Op enkele uitzonderingen na is bloed een kenmerkende, intense karmozijnrode kleur. De kleur wordt afgegeven door de hoge niveaus van hemoglobine (ook wel gespeld als ‘hemoglobine’) in erytrocyten, rode bloedcellen. Hoewel dat klinkt als een chique soort goblin, is het eigenlijk een metalloproteïne. En we zouden erg dankbaar moeten zijn dat het er is! Dieren van onze omvang zouden aantoonbaar niet mogelijk zijn zonder hemoglobine.
- Belangrijke levering
- Wat is het precies?
- Wat gebeurt er als het niet werkt?
- Zijn er hemalternatieven?
Belangrijke levering
Jouw rode bloedcellen zijn ongeveer 96% hemoglobine op basis van droog gewicht en ongeveer 35% wanneer ze worden gehydrateerd. Dit extreem hoge gehalte zou onze eerste indicatie moeten zijn van hoe kritisch het eiwit is voor onze organismen. Dus wat doet het precies? In wezen werkt het als de brandstofleverancier van het lichaam. Met hemoglobine beladen cellen zorgen ervoor dat er voldoende zuurstof de weefsels in uw lichaam bereikt om energie op te wekken (ademhaling).
Hemoglobine is de aangewezen zuurstofdrager van het lichaam. Elk molecuul ervan – tenminste, van de versie die het menselijk lichaam gebruikt – kan veilig binden aan vier zuurstofmoleculen en deze snel laten gaan wanneer dat nodig is. Hoewel bloed van nature wat zuurstof kan vervoeren dat is opgelost in zijn plasma, verhoogt de hemoglobine in onze rode bloedcellen zijn vermogen om zuurstof te vervoeren met een factor zeventig.
Hoewel het zijn belangrijkste taak is om zuurstof heen en weer te transporteren, is dat niet het enige gas dat het kan vervoeren. Hemoglobine is ook betrokken bij het schrobben van de ‘uitlaatgassen’ van cellen, vervoert ongeveer 25% van de CO 2 die door onze cellen wordt geproduceerd, en transporteert stikstofmonoxide (NO) door het lichaam.
Wat is het precies?
Net als alle andere eiwitten is hemoglobine een 3D-structuur die is gemaakt van meerdere aminozuren die aan elkaar zijn gebonden en vervolgens om zichzelf heen worden gevouwen . De term hemoglobine is een directe knipoog naar de vorm van het molecuul van het Latijnse woord ‘globus’ (wat bal betekent). Hoewel verschillende geslachten heem / globine-eiwitten (dat is de naam van de bredere familie van deze eiwitten) met verschillende structuren kunnen gebruiken, bestaat degene die mensen en zoogdieren gebruiken uit vier subassemblages die ‘globulaire eiwitten’ worden genoemd. De specifieke manier waarop deze met elkaar verbonden zijn, staat bekend als een globine-vouwpatroon en wordt algemeen gezien in de heem / globine-familie.
Wat hemoglobine zo belangrijk maakt, is een ijzerion (atoom) in het midden van deze vier onderafdelingen. Dit is het specifieke gebied waar O 2 -moleculen reversibel binden aan het eiwit, om te worden weggevoerd. Dit ijzeratoom is op zijn beurt aan het eiwit gelast via vier covalente bindingen met stikstofatomen. Afhankelijk van de exacte valentie van dit ijzeratoom, hetzij ferri of ferro, kan het eiwit zuurstofverbindingen binden. “Ferri” -ijzer, of ijzer (II), kan het binden, terwijl ‘ferro’ ijzer, ijzer (III), dat niet kan. Wanneer het niet in gebruik is, bindt dit ijzeratoom zich aan een watermolecuul als tijdelijke aanduiding.
Kooldioxide daarentegen bindt zich aan andere delen van de heem-eiwitten waaruit het hemoglobinemolecuul bestaat.
Wat gebeurt er als het niet werkt?
De reactiviteit van hemoglobine en het vermogen om zich te binden aan een lange lijst van verbindingen is meestal de belangrijkste kracht, maar vooral omdat het deze moleculen ook gemakkelijk kan ontbinden. Een gas dat een sleutel in die benadering gooit, is koolmonoxide: een kleurloos, geurloos gas dat erg dodelijk is.
Het probleem met deze koolmonoxide (CO) is dat zodra het zich aan hemoglobine bindt, het carboxyhemoglobine vormt. Deze verbinding maakt de binding tussen de cel en zuurstof veel stabieler en daardoor later moeilijker af te breken. Om te beginnen betekent dit dat elke rode bloedcel die in aanraking is gekomen met een koolmonoxidemolecuul het vermogen heeft om zuurstof drastisch (zo niet volledig) te transporteren. Ten tweede zorgt de reactie tussen deze twee voor het vrijkomen van mitochondriale vrije radicalen. Deze veroorzaken oxidatieve stress , die de belangrijkste oorzaak van veroudering kan zijn, en trekken ook leukocyten (witte bloedcellen) naar het gebied.
Enkele van de effecten van koolmonoxidevergiftiging, op biologisch niveau, zijn onder meer schade aan endotheelcellen (degene waarvan membranen en bloedvaten zijn gemaakt), met name schade aan het vaatstelsel van de hersenen en lipideperoxidatie (chemische celbeschadiging ) van hersenmembranen. Omdat carboxyhemoglobine heel felrood is, kan de huid van slachtoffers van CO-vergiftiging een roze of paarse tint krijgen. Er zijn slechts omgevingsconcentraties van ongeveer 0,1% nodig om bewusteloosheid en mogelijk de dood te veroorzaken.
Koolmonoxide is het product van een onvolledige verbranding. Het wordt meestal aangetroffen in rook van laag brandende of smeulende branden. Elk vuur dat niet zoveel zuurstof heeft als het idealiter wil, zal een bepaalde hoeveelheid CO produceren. Deze koolmonoxide wordt ook geproduceerd in sigaretten en is een van de belangrijkste oorzaken van buiten adem zijn na het roken. Bij zware rokers kan tot 20% van alle zuurstofbindende plaatsen worden geblokkeerd door CO.
Een beetje ironisch genoeg is het proces waardoor hemoglobine wordt gerecycled in onze milt de enige natuurlijke bron van koolmonoxide in het menselijk lichaam, en het verklaart de basiswaarden van dit gas in onze bloedbaan. Elke gezonde rode bloedcel leeft ongeveer 120 dagen voordat hij wordt gerecycled.
Cyanide (CN-), zwavelmonoxide (SO), sulfide (S 2 -) en waterstofsulfide (H 2 S) groepen houden er ook van om zich aan hemoglobine te binden en niet los te laten, waardoor ze erg giftig voor ons zijn.
Een te laag aantal rode bloedcellen – en dus onvoldoende hemoglobine om gassen te transporteren – staat bekend als ‘bloedarmoede’.. In zeer algemene termen wordt het veroorzaakt door ofwel bloedverlies, het onvermogen om voldoende rode bloedcellen te produceren, of aandoeningen die leiden tot een snel verlies van dergelijke cellen, hoewel sommige gevallen worden veroorzaakt door genetica.
Vrouwen, ouderen en mensen met langdurige aandoeningen hebben meer kans op bloedarmoede. Ouderdom en chronische medische aandoeningen kunnen bloedarmoede veroorzaken door het vermogen van het lichaam om hemoglobine te produceren en te recyclen te beschadigen; vrouwen hebben een grotere kans op bloedarmoede door ijzertekort als gevolg van het bloedverlies dat verband houdt met hun menstruatiecyclus.
Symptomen van bloedarmoede zijn onder meer duizeligheid of het gevoel alsof u flauwvalt; hoofdpijn; ongebruikelijke hartslagpatronen, kortademigheid, koude handen en voeten, vermoeidheid en lichamelijke zwakte; pijn in de borst, buik, botten of gewrichten, of zwelling, kunnen ook een symptoom zijn.
Zijn er hemalternatieven?
Met zuurstofrijk hemoglobine krijgt het bloed in onze slagaders zijn scharlakenrode kleur; zuurstofvrij bloed dat terugstroomt naar het hart en de longen is donkerder van kleur, hoewel de aderen die het dragen vaak een beetje meer paars of blauwachtig lijken . Een verwante verbinding die bekend staat als myoglobine, is de reden waarom onze spieren, of de spieren in rood vlees, glanzend rood zijn, maar ook een beetje grijs. Myoglobine werkt vrijwel hetzelfde als hemoglobine, met het verschil dat het niet bedoeld is om zuurstof rond te dragen, maar het eerder te bewaren voor gebruik. Structureel heeft myoglobine maar één bindingsplaats (het kan minder zuurstof vasthouden dan hemoglobine) maar de binding is veel stabieler.
Maar als je vol blauw bloed wilt gaan , kun je voor hemocyanine gaan. Dit is het op een na meest voorkomende molecuul dat wordt gebruikt om zuurstof in het bloed te transporteren, na hemoglobine, en wordt gezien bij veel weekdieren of antropoden. Het vervangt ijzerheemgroepen voor koperhoudende groepen, en wordt zeer rijk blauw wanneer het wordt geoxygeneerd.
Als je voor roze of violet wilt gaan, probeer dan hemerythrine. Het is niet een vaak voorkomende verbinding, met een handvol soorten, voornamelijk gewervelde zeedieren en een paar wormen (ringwormen), die het gebruiken. Het valt op door helder te worden als het niet zuurstofrijk is.
Wat ringwormen echter graag gebruiken, zijn hemerythrine en erythrocruorine. Ze lijken qua structuur behoorlijk op elkaar, maar met aanzienlijk verschillende heemgroepen. Hemerythrine lijkt rood als het zuurstofrijk is en groen als dat niet het geval is. Erythrocruorine komt veel voor bij regenwormen en onderscheidt zich doordat het een enorm molecuul is, dat tot honderden heem-eiwit-subsecties en ijzerion-bindingsplaatsen bevat.
Ten slotte wordt een meer exotisch gebruik van heem-eiwitten gevonden in vlinderbloemige planten zoals bonen. Ze gebruiken leghemoglobine om zuurstof weg te halen van de stikstofbindende bacteriën rond hun wortels; zuurstof zou hier het proces van het reduceren van stikstofgas tot stikstof belemmeren, wat een belangrijke voedingsstof is voor alle planten en die een plafond oplegt aan hun groeivermogen.
Afbeeldingscredits Murtada al Mousawy / Flickr.
Ontvang meer wetenschappelijk nieuws op deze manier …
Word lid van de Connect-nieuwsbrief voor geweldig wetenschappelijk nieuws, features en exclusieve primeurs. Onze duizenden abonnees kunnen het niet mis hebben.